Ни одна ферментная система энергетического обмена не обнаруживает полной компенсации.

Возвращения скорости биохимиче­ских реакций к исходному уровню в новых температурных условиях (тип 2 по Прехту), постольку концентрация продуктов метаболизма при акклимации к холоду может быть недостаточной, а при акклимации к теп­лу — повышенной или избыточной. По мнению некоторых исследователей, при повышенных температурах, определяющих высокий уровень обмена, резко увеличивается необходимость освобождения организма от продук­тов метаболизма. Именно этим, по-видимому, определяется пара­доксальная компенсация, или компенсация обратного типа (тип 5 по Прехту), для ферментов катаболизма — пероксидаз, ката лазы, кислой фосфатазы, ацетихолинэстеразы, аллантоиказы и аллонтоиназы.

Такая направленность акклимационных изменений активности катаболических ферментов, контролирующих метаболические реакции рас­щепления, имеет глубокий биологический смысл, поскольку понижение ак­тивности этих ферментов при высоких температурах и повышение при низ­ких было бы неадаптивным.

Биохимические исследования, выполненные на рыбах, акклимированных к повышенным и пониженным температурам, выявили различную

активность конкурирующих путей обмена в процессе температурной акклимации. Так, например, в процессе холодовой акклимации пентозофосфатный путь приобретает больший удельный вес в катаболизме глюкозы в сравнении с гликолизом, что явилось первым примером так называемой сезонной реорганизации метаболизма, т. е. различного распределения ме­таболических "потоков" при повышенных и пониженных температурах. В этом виден пример удивительной биологической целесообраз­ности наступающих биохимических изменений при акклимации или адап­тации к меняющейся температуре окружающей среды. Повышение актив­ности пентозофосфатного пути при низких температурах и пониженном ос­новном обмене позволяет использовать значительную часть пищи для син­теза белков и жиров. Образующиеся в результате реакций этого метаболи­ческого пути пентозы служат предшественниками для синтеза нуклеино­вых кислот, а НАД-Н может быть восстановителем при синтезе жирных кислот. Кстати, усиленный синтез жирных кислот у рыб, акклимированных к пониженным температурам, является еще одним примером биоло­гической целесообразности сезонной реорганизации метаболизма, которая лежит в основе реакции рыб на колебания температуры в течение года.

Имеющиеся экспериментальные данные подтверждают изложенные со­ображения. При холодовой акклимации рыб усиливается синтез белков, показателем которого служило включение радиоактивного лейцина в бел­ки печени, мышц и жабр. Интенсивность белкового синтеза в перфузируемой печени опсануса при одной и той же температуре значительно выше у рыб, акклимированных к пониженной темпе­ратуре (Ю°С), в сравнении с рыбами, акклимированными к повышенной температуре (21°С).

Холодовая акклимация усиливает интенсивность липидного обмена у рыб по отношению к его уровню, имеющему место при тепловой аккли­мации, ускоряет обновление всей фракции фосфолипидов. Фосфолипиды жабр серебряного карася после акклимации к 5°С содержат больше фосфатидилхолина и фосфатидилинозита, чем после акклимации к 25°С. Содержание ненасыщенных жирных кислот в фосфатидилхолине и фосфатидилэтаноламине плазмагенов мозга сереб­ряного карася выше. Чем у рыб, акклимированных к теплу. При тепловой акклимации содержание жирных кислот С20.1( С20.4 и С22;б в фосфолипидах серебряного карася снижается вдвое, а содержа­ние жирных кислот С18.0 и С20.3 возрастает почти вдвое. Результаты изучения влияния температуры на степень насыщенности жирных кислот в липидах мембран рыб представлены в таблице 18.

Итак, в процессе температурной акклимации одна группа ферментов проявляет прямую температурную компенсацию (ферменты энергетиче­ского обмена), а другая группа (ферменты катаболизма) ~ обратную, или парадоксальную, компенсацию температурного эффекта.

Наряду с этим имеется ряд ферментов (кислая фосфатаза, оксидаза Д-аминокислот, ацетилхолинэстерзза), которые не обнаруживают температурную компен­сацию. Иными словами, активность различных групп ферментов под влия­нием однонаправленных изменений температуры неоднозначна, что может привести и приводит к дифференциальным эффектам в различных фермен­тативных путях. Вследствие этого в мультиферментных системах при акклимации к разной температуре происходят сдвиги равновесия меж­ду взаимосвязанными путями метаболизма. Так, например, акклимация антарктической рыбы Trematomus к температуре минус 2 и 4°С приводит к неоднозначным биохимическим изменениям: чувствительность к циани­ду более выражена при низкой температуре, а торможение метаболизма иодацетатом (ингибирующий гликолиз) — при высокой (4°С) для этого вида температуре, обитающего при минус 1,9°С. Ранее в опытах на серебряном карасе  было показано, что при акклимации к холоду потребление кислорода жабрами повышается и рыба становится более чув­ствительной к цианиду и менее чувствительна к иодацетату, чем при тепло­вой акклимации. У гольца, акклимированного к теплу (15°С), включение,4СO₂ в положения 1-, 2-, 5- и 6-глюкозы, а также отношение С6/С! при утилизации глюкозы были более высокими в сравнении с рыбами, акклимированными к холоду (4°С). В свою очередь, активность гексозомонофосфатного шунта у рыб, акклимированных к холоду, втрое выше, чем при тепловой акклимации. Гликолиз у этой группы рыб ослаблен, а обра­зование жьфа повышено. К этому следует добавить, что акклима­ция к пониженным температурам благоприятствует глкжонеогенезу.

Молекулярные механизмы температурной адаптации и акклимации ферментов сегодня более или менее ясны. Температурные изменения мо­гут влиять (в зависимости от их длительности) как на структуру фермента (первичную, вторичную, третичную, четвертичную), так и на их свойства, определяющие ферментативный катализ на каждом из трех его основных этапов: образование ферментсубстратного комплекса (E-S); активация комплекса (E-S); высвобождение фермента из комплекса с его продук­том. Вполне понятно, что увеличение сродства фермента к субстрату или кофакторам, снижение барьера свободной энергии активации (AG+) ката­лизируемой реакции и, наконец, увеличение числа оборотов фермента по­вышают эффективность его работы, и потому каждая из этих функцио­нальных характеристик может претерпеть изменения под влиянием раз­личных по продолжительности изменений температуры окружающей среды и служить материалом для отбора. О том, как под влиянием температуры могут меняться некоторые из этих показателей ферментов рыб, можно су­дить по данным таблице 19.

Таблица 18. Влияние температурной акклимации на состав жирных кислот в липидах мембран рыб.

Таблица 19. Величины свободной энергии активации AG+ и числа оборотов для ферментов рыб, адаптированных к различным температурам.

* В молях НАД-Н, окисленного на 1 моль фермента за 1 мин.

** В молях субстрата, превращенного в продукт реакции на 1 мкмоль фермента за 1 с.

Особое значение имеет сродство ферментов к субстратам, оценивае­мое в экспериментальных условиях по величине "кажущейся" константы Михаэлиса (Л"м) (полунасыщающая концентрация субстрата) для фермен­тов, имеющих гиперболическую кривую насыщения, или SQ 5 — для фер­ментов с сигмоидными кривыми насыщения. И в том, и в другом случаях речь идет о концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной. Причем высоким значениям Км или SQ g соот­ветствует низкое сродство фермента к субстрату, а низким значениям — высокое сродство фермента к субстрату. Для большинства исследованных ферментов К непрерывно снижается по мере снижения температуры Та­ким образом, что при понижении температуры на 10° сродство к субстрату примерно удваивается. Тем самым как бы компенсируется нормальное влияние температурного коэффициента Q10 на кинетическую активность, что позволяет обеспечивать относительную независимость стандартного обмена при обычных для вида температурных условиях обитания. Уве­личение сродства фермента к субстрату при снижении температуры, т. е. повышение эффективности его работы в изменившихся условиях, полу­чило название "положительной температурной модуляции", поскольку по своему биологическому смыслу оно аналогично влиянию положительных модуляторов, т. е. метаболитов, повышающих активность фермента. Необходимо подчеркнуть, что компенсация температурных изменений в скоростях реакций за счет изменения сродства ферментов к субстрату про­исходит только при ненасыщающих концентрациях субстратов, т. е. при физиологических условиях, и была бы невозможной при максимальных концентрациях субстратов..

Особое значение положительной температурной модуляции состоит в высокой скорости (почти мгновенной) ее проявления.

Это позволяет рас­сматривать ее в качестве одного из наиболее эффективных механизмов немедленной метаболической компенсации температурных эффектов у эктотермных животных, в том числе и рыб.

Другой важнейший механизм метаболической компенсации темпера­турных эффектов, обеспечивающий акклимацию, или адаптацию, рыб к более длительным изменениям температуры (сезонным и многолетним) — это синтез различных вариантов одного и того же фермента (изоферментов), кодируемого различными локусами или разными аллелями одного гетерозиготного локуса (аллоферменты). Полиморфизм ферментов рыб был открыт в середине 60-х годов текущего столетия на примере лактатдегидрогеназы, эстераз и малатдегидрогеназы. За прошедшие два десятилетия эти исследования интенсивно разви­вались, и к настоящему времени мы располагаем данными, свидетельст­вующими о широком распространении полиморфизма ферментов у раз­ных по степени организации и экологии видов рыб.

Достаточно сказать, что сегодня известен полиморфизм почти трех десятков ферментов, в том числе:

• лактатдегидрогеназы (ЛДГ, 1.1.1.27),
• НАД-зависимой малатдегид­рогеназы (МДГ, 1.1.1.37),
• а-глицерофосфатдегидрогеназы (а-ГФД,
• 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (6-ФГД, 1.1.1.43),
• тетразоли-умоксидазы (ТО, 1.6.4.3),
• глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (Г-З-ФД, 1.2.1.12),
• алькогольдегидрогеназы (АДГ, 1.1.1.1),
• изоцитрат-дегидрогеназы (ИДГ, 1.1.1.42),
• каталазы (КАТ, 1.11.1.6),
• пероксидазы (ПО, 1.11.1.7),
• сорбитдегидрогеназы (СПГ, 1.1.1.14),
• глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы (Г-6-ФД, 1.1.1.49),
• фосфоглюкомутазы (ФГМ, 2.7.5.1),
• аспартатаминотрансферазы (ААТ, 2.6.1.1.),
• шести эстераз OCT, 3.1.1.1.; 3.1.1.2; 3.1.1.6; 3.1.1.7; 3.1.1.8 и 3.1.1.10),
• фосфоглюкоизомеразы (ФГИ, креатинфосфокиназы (КК, 2.7.3.2),
• глутаматоксалаттрансаминазы (ГОТ, 2.6.1.1),
• амилазы (АМИ, 3.2.1.1),
• пептидазы,
• лейцинаминопептидазы (ПЕП, ЛАП, 3.4.1.1),
• карбоангидразы (КА, 4.2.1.1) и др.

Наиболее полно изучены три оксиредуктазы — ЛДГ, МДГ и а-ГФД, а также некото­рые трансферазы и гидролазы, в частности неспецифические эстеразы. Следует, пожалуй, подчеркнуть, что изучение полиморфизма ферментов рыб ведется в основном с генетических позиций для выявления меж и внутрипопуляционных различий. В этом направлении достигнуты опреде­ленные успехи. Анализ и обобщение накопленных данных по генетике ферментов рыб выполнены В. С. Кирпичниковым в его фундаментальной монографии по генетическим основам селекции рыб. Степень изменчивости различных ферментов оказалась неодинаковой.

Наиболее изменчивы эсте­разы, разнообразие которых определяется как увеличением числа гомоло­гичных локусов в геноме, так и числа аллелей каждого локуса. В этом можно увидеть адаптивную природу генетического полиморфизма фермен­тов у рыб, поскольку для большинства эстераз характерна множествен­ность субстратов. Весьма гетерогенна по степени изменчивости группа оксиредуктаз, которая включает в себя ферменты с высокой внутривидо­вой и внутрипопуляционной изменчивостью (ЛДГ, МДГ), а также с уме­ренной (ИДГ, а-ГФД, ТО) и слабо выраженной (6-ФГД, Г-6-ФД) изменчи­востью. В данном случае речь идет об изменчивости структурных генов, ко­дирующих рассматриваемые ферменты, поскольку изменчивость регуляторных генов изучена чрезвычайно слабо.

• Биогеоценоз — элементарная внутренне однородная экосистема
• Изменение температуры, влияет изменение интенсивности обмена рыбы
• Контроль уровня загрязнения атмосферного воздуха в городах. Система контроля
• Морфолого-систематический очерк каланов. Внешний вид
• Система типа Echinodermata, принятая в treatise on Invertebrate Paleontology Ubaghs, 1978 (с изменениями и дополнениями)
• «Противозагрязнение» — новая область экономики
• UNILEVER Планы по увеличению бизнеса, без негативного воздействия на окружающую среду
• Адсорбция катионов корневой системой растений
• Акантоды - Acanthodii объединяет сравнительно небольшую группу рыб
• Архитектурно-планировочная подсистема управления охраной среды обитания, базис экосистемы
• Афанасий Каверзнев - русский эволюционист XVIII века
• Афанасий Каверзнев подробные данные о занятиях Каверзнева в Лейпцигском университете
• Бессточные производства - решают проблему защиты водоемов от загрязнения
• Билатеральное гнездостроение воробьев свойственно большинству представителей р. Passer
• Биологические особенности шмелей-кукушек, определяющие их распространение